Sigrid Gåseidnes

Hanne Israelsen

Mitt navn er Sigrid Gåseidnes, jeg er utdannet Cand. Scient fra naturvitenskaplige fag, retning bioteknologi, her på Ås og er nå i ferd med å avslutte fire fine år som stipendiat i protein engineering og proteomikk gruppa til professor Vincent Eijsink.

Dr.grad student Sigrid Foto: Iben

I doktorgradsarbeidet mitt har jeg studert et enzym som bryter ned kitin. Nest etter cellulose er kitin den polymeren som det finnes mest av på jorda. Kitin finnes hovedsakelig i sopp, insekter og leddyr og er en uløselig polymer av -1,4 bundet N-acetylglucosamin. Hvert år fiskes det 30 millioner tonn med skalldyr, og dette fisket produserer store mengder kitin som avfall og gjør at kitin er et lett tilgjengelig råstoff. Bare en brøkdel av den kitinen som produseres blir utnyttet (hovedsakelig som kitosan) og det gjør det interessant å finne nye anvendelser sånn at råstoffet kan nyttiggjøres bedre. En mulig anvendelse er å omdanne kitin eller kitosan til bioaktive oligosakkarider ved hjelp av kitinaser eller andre kitin-nedbrytende enzymer.

Krystallstruktur som viser overflaten til ChiB. Et kitin oligosakkarid (pentamer) er bundet i det aktive setet (i grønn). Markert i rødt er en loop på overflaten av enzymet, mutasjoner i denne loopen gjorde enzymet mer stabilt ved høye temperaturer (Protein Eng. (2003) 271:253-262, bildet ble plukket ut til å være forsidebilde i journalen) Foto: Sigrid Gåseidnes

Oligosakkarider av kitin har mange mulige anvendelser i medisin og landbruk, de kan f. eks sette i gang plantens forsvarsmekanismer og derfor brukes som ”preventivt” og miljøvennlig plantevernmiddel. Det er også vist at sår som behandles med oligosakkarider av kitin gror fortere fordi de virker stimulerende på sårhelingsprosesser. I doktorgradsarbeidet mitt har hovedmålet vært å utvikle robuste og aktive enzymer for å bryte ned kitin til oligosakkarider. Jeg har først og fremst jobbet med en kitinase (ChiB) fra jordbakterien Serratia marcescens. På grunnlag av krystallstrukturen til ChiB, og i samarbeid med utenlandske samarbeidspartnere, så har jeg forsøkt å predikere mutasjoner som vil forbedre de industrielle egenskapene til dette enzymet. Dette har blant annet ført til et enzym som er 10 ganger mer stabilt enn utgangsenzymet og til detaljkunnskap om hvordan enzymet virker.

I framtiden håper jeg å utnytte det jeg kan om enzymer og kunnskapene mine i bioinformatikk til å konstruere proteinbaserte biosensorer. Parallellt med utviklingen i nanoteknologi vil biosensorer etter hvert gjøre det mulig å overvåke en rekke stoffer som finnes rundt oss, både farlige (f.eks miljøgifter, giftstoffer i mat) og gunstige (f.eks antioksidanter).


Oppdatert: 22.03.05
Utskriftsvennlig versjon : Arkiv : Tips en venn